人 EGFR基因位于第7号染色体p13～q22区，由28个外显子组成，编码1186个氨基酸，其糖蛋白分子量约为170kD，与HER2/ErbB2/Neu/185、HER3/ErbB3、HER4/ErbB4等被归入HER/ErbB家族，同属于受体酪氨酸激酶（RTKs）。

EGFR由3部分组成：①胞外（ECD）区：在NH2端，为配体结合区，共621个氨基酸残基，由Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ四个亚区（或相应称为L1、S1/CR1、L2、S2/CR2亚区）构成。L1亚区结合TGF-α多肽链，L2亚区通过主要的保守氨基酸残基与配体相互作用。另外ECD存在12个潜在的N-糖苷键连接的糖基化位点。研究表明，EGFR的糖基化作用与配体的结合及受体同型二聚化有关。②跨膜（TM）区：是由23个氨基酸残基构成的疏水区，为单链α螺旋，通过一个脯氨酸与胞外区相连。③胞内（D）区：共542个氨基酸残基，由近膜（JM）区、酪氨酸激酶（TK）区、C末端（CT）等3个亚区构成。JM区的前13个氨基酸（645～657）是介导胞内二聚化作用所必需的。自身磷酸化位点位于C末端，其中Tyr-1068、1148、1173为主要位点，Tyr-992、1086为次要位点，与信号转导密切相关。