蛋白激酶C是1977年由Nishizuka及其同事首次发现的一组磷脂依赖性Ca ²⁺激活的蛋白丝氨酸/苏氨酸激酶，是细胞信号传导过程中的关键酶，参与细胞信息的传递，细胞的增殖、分裂、凋亡及癌变等一系列过程。它广泛存在于动物及微生物等体内。

蛋白激酶C由一条相对分子质量为77～83kD的多肽链组成，其结构由高度同源性的4个保守区（C1～C4）和低度同源性的5个可变区（V1～V5）组成。所有PKC包括了N端调节区和C端催化区，它们在结构上具有一定的共性，其中C1～C2、V1～V2构成PKC的疏水性调节区，相对分子质量为30kD，位于多肽链的氨基端（N端），此调节区含Ca ²⁺、磷脂酰丝氨酸（phosphatidylserine，PS）、佛波醇酯（PMA）、二酰甘油（diacylglycerol，DAG）的结合位点。C1区是膜结合区，包含两对“锌指结构”，它们是DAG和PMA的结合位点，每一个锌指结构由6个半胱氨酸残基和2个锌原子构成，半胱氨酸残基水平可以促进调节区对氧化还原反应的敏感性。C1区同时还含有与PKC底物相似的氨基酸序列，称为假底物序列，因其可使蛋白质处于静止状态，所以被认为是PKC调节的关键部位，此区不包含任何可磷脂化的丝氨酸、苏氨酸残基。C2区是Ca ²⁺的敏感部位，负责对磷脂酰丝氨酸或其他磷酯类细胞膜上的Ca ²⁺产生应答。C3～C4、V3～V5构成PKC的亲水性催化区，相对分子质量为50kD，位于羧基端（C端），其中C3区是ATP的结合部位，C4区是底物结合区同时也是进行磷酸基转移的场所，V3被认为是可被蛋白酶水解的“绞链区”，此区的特定点断裂，可将酶分为以上的氨基端调节区和羧基端催化区。4个保守区分别被可变区间隔开。

目前研究表明蛋白激酶C是一个大的超家族，已发现其至少包括12种亚型，依据它们的结构特点、特性、激活剂的不同分为三大类：①Ca ²⁺依赖型或经典型PKC（cPKC）：含α、βⅠ、βⅡ、γ 4种亚型；②非Ca ²⁺依赖型或新型PKC（nPKC）：含δ、ε、η、θ、μ 5种亚型；③非典型PKC（aPKC）：含ζ、ι、λ 3种亚型。cPKC拥有C1～C4的保守区和V1～V5的可变区，可依赖于Ca ²⁺被PS激活，还可增强PS的特异性和Ca ²⁺的亲和力，DAG也可与之结合并将其激活，其还受到顺式不饱和脂肪酸和溶血磷脂酸胆碱（Lyso PC）的进一步激活；nKPC也可被DAG、PS激活，但由于缺乏C2的同源可变区，导致无Ca ²⁺的结合位点，故不能被Ca ²⁺激活；aPKC缺乏C2区和一半的C1同源区，所以它的激活不需要DAG和Ca ²⁺，但需要PS的协同（图9-1）。除了以上亚型外，最近一种新的蛋白激酶成员——PKCν被发现，它包含890个氨基酸残基，并且和PKCμ序列高度的相似，因此有可能成为PKC家族的第4大类。虽然不同类型的PKC在结构上常存在差异，但各亚型之间也有结构上的相似性。PKCδ和PKCθ结构上具有60%相似一致性，PKCε和PKCη之间也具有同样的相似度，而通过比较，PKCη和PKCθ之间则有42%结构一致性。在非典型的PKC中，PKCι和PKCλ是一对同源体，它们所拥有的氨基酸序列中有98%是相同的，所以很可能被合称为PKCι/λ。PKCζ与其他两种有72%的相似同源性。

蛋白激酶C广泛存在于动植物体内，并分布在几乎所有的组织细胞中，但不同的PKC亚型在各种类型的细胞中的分布也不尽相同。PKCα、PKCδ、PKCζ在各种组织中普遍存在，例如中枢神经系统、心脏、肾脏、肺脏等，而其他亚型则在一些特定的组织中才有表达。 PKCγ基因定位于19号染色体，主要分布于中枢神经系统中，如脑、脊髓；PKCθ丰富存在于造血干细胞、T细胞、胸腺、淋巴结、骨骼肌、胚胎神经系统。在肥大细胞、自然杀伤细胞、血小板中容易检测到，而在B细胞、红细胞、白细胞中不容易检测到，在脾、骨髓存在低表达。 PKCβ基因定位于16号染色体，主要分布在脑、垂体、脾脏、胰岛细胞和其他内分泌腺，βⅠ在脾中表达，βⅡ在脾中和大脑中表达；PKCμ存在于肺及气道平滑肌；PKCλ分布在卵巢、睾丸、胰岛素分泌细胞中，不同的饮食结构也会影响到不同亚型的表达。肺泡和腹膜区巨噬细胞都含有PKCα、βⅠ、βⅡ、δ、ζ亚型，这种PKC亚型的不同分布与细胞功能不同有密切的联系。同一亚型的分布在激活前后也有不同，例如，鼠心肌细胞中没有被激活的PKCβⅡ结合在原纤维上，激活后易位到核周和细胞外，被激活后PKCα和PKCζ从核膜易位到胞质，而PKCβⅠ则从胞质和核周易位到细胞核。未活化的PKC主要存在于胞质中，而活化的PKC存在血细胞膜、细胞核及其他亚细胞组份里。分布或胞内再分布的不同，使激酶与作用底物调节水平存在不同。