蛋白质未经消化不易吸收，有时某些抗原、毒素蛋白可少量通过黏膜细胞进入体内，会产生过敏、毒性反应。一般情况下，食物蛋白质水解成氨基酸及短肽后方能被吸收。由于唾液中不含水解蛋白质的酶，所以食物蛋白质的消化从胃开始，但主要在小肠。蛋白质消化后形成的氨基酸或2～3个氨基酸构成的短肽在小肠内吸收，吸收入血的氨基酸主要与体内组织蛋白质分解产生的氨基酸共同参与体内蛋白质的合成和分解的代谢；此外，部分氨基酸还可合成体内其他含氮物质，如激素、神经递质等；摄入蛋白质过量时，多余的氨基酸可用来合成葡萄糖和脂肪。

胃内消化蛋白质的酶是胃蛋白酶（pepsin）。胃蛋白酶是由胃黏膜主细胞合成并分泌的胃蛋白酶原（pepsinogen）经胃酸激活而生成的；胃蛋白酶也能激活胃蛋白酶原生成胃蛋白酶。胃蛋白酶分解蛋白质成 和胨以及少量多肽和氨基酸。胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键；如果某一肽键氨基端第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效剪切此肽键。这种剪切特异性在pH为1.3时表现得更为明显，只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。胃蛋白酶发挥作用的最适宜pH为1.8～3.5。胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，这对婴儿较为重要，因为乳液凝成乳块后在胃中停留时间延长，有利于充分消化。

小肠消化的蛋白质包括食物的外源性蛋白质和来自消化道本身的内源性蛋白质两类。内源性蛋白质主要是来自消化道每日脱落的上皮细胞中蛋白质以及每日渗透进入肠腔的一部分血浆蛋白。

小肠内蛋白质的消化主要由胰腺分泌的蛋白酶所完成。胰腺细胞最初分泌出来的各种蛋白酶和肽酶是无活性的蛋白酶原，分泌到十二指肠后迅速被肠激酶激活成有活性的蛋白酶，如胰蛋白酶原激活成胰蛋白酶。胰蛋白酶的自身激活作用较弱，但它能迅速将胰液中其他酶原激活。胰蛋白酶的消化作用很强，在整个消化吸收过程中，此酶在空肠和回肠中均保持很高的浓度。在进食后的很短时间内，十二指肠中就含有200～800pg胰蛋白酶，这些酶在10分钟内就足以把十二指肠内容物中50%的蛋白质转化为三氯醋酸可溶的物质。胰腺分泌的蛋白酶可分为两类：

内肽酶可以水解蛋白质分子内部的肽键，包括胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶。其中，胰蛋白酶仅水解碱性支链氨基酸残基的羧基肽键，产生碱性氨基酸作为羧基末端的肽；糜蛋白酶主要水解芳香族氨基酸的羧基肽键，产生具有以芳香族氨基酸作为羧基末端的肽，有时也可作用于亮氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺及蛋氨酸等残基的羧基肽键；弹性蛋白酶主要水解脂肪族氨基酸组成的肽键，如缬氨酸、亮氨酸、丙氨酸等，作用的特异性较差。

外肽酶可将肽链末端的氨基酸逐个水解，包括羧肽酶A、B和亮氨羧肽酶。羧肽酶A分解多肽链C末端的脂肪族或芳香族氨基酸残基，羧肽酶B则从C端切下精氨酸和赖氨酸的残基。

此外，胰液中还有其他酶如胶原酶、氨基肽酶、血管舒缓素等，胶原酶-和弹性蛋白酶主要参与消化结缔组织中的相应的纤维蛋白；血管舒缓素主要作用将血液中的激肽原分解为具有活性的激肽，激肽能扩张血管，增加血管的通透性，降低血压。

经过胃液和胰液中酶的消化后，蛋白质水解为游离氨基酸和较小的肽，肽类可被存在于肠黏膜纹状缘膜上的肽酶或胞质中的肽酶水解，但两者在水解肽类时因所含氨基酸残基不同而异，如含有脯氨酸、甘氨酸、谷氨酸和天门冬氨酸残基的肽类可完全被胞质内的肽酶所水解；含有精氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸残基的肽类则在纹状缘处被水解。

氨基酸转运体根据对Na ⁺的依赖性可分为Na ⁺依赖和Na ⁺不依赖的转运体。Na ⁺依赖的转运体利用质膜上以Na ⁺电化学梯度形式储存的自由能逆浓度梯度从胞外转运氨基酸底物入胞内。Na ⁺依赖的氨基酸转运体包括A型、ASC型、B ⁰型、X _AG ^-型、B ⁰⁺型和β型等；Na ⁺不依赖的氨基酸转运体包括转运中性氨基酸的L型、转运小型中性氨基酸的asc型、选择性转运芳香族氨基酸的T型、选择性转运碱性氨基酸的y ⁺型、转运碱性和中性氨基酸的b ⁰⁺和y ^+L型以及转运胱氨酸和谷氨酸的X _c ^-型等。

成年人微绒毛肠上皮细胞转运氨基酸的机制有主动转运、易化扩散以及单纯扩散，其中主动转运和易化扩散需要转运体介导。小肠黏膜上皮细胞膜上存在能转运中性氨基酸、碱性氨基酸、酸性氨基酸和亚氨基酸及甘氨酸的转运体。目前已知4种转运中性氨基酸经过细胞顶端膜的主动转运机制：对很多中性氨基酸有广泛特异性的NBB系统、介导苯丙氨酸和甲硫氨酸吸收的PHE系统、介导亚氨酸吸收的IMINO系统以及介导β-氨基酸吸收的系统。由于氨基酸的结构有较大差异，理化特性也不相同，因此它们通过细胞膜的转运需要更复杂的转运系统。表1-3-6列出了纹状缘与氨基酸转运有关的转运体。氨基酸的吸收是一种继发性主动转运过程，必须依赖钠泵并以ATP作为能量来源来维持细胞膜两侧的离子浓度差和电位差。

目前已知细胞基底侧膜上有五种氨基酸载体/转运体系统，可分成Na ⁺依赖和Na ⁺不依赖的两类（表1-3-7）。前者可能与两餐之间黏膜细胞由血液摄取氨基酸有关，后者与氨基酸由细胞内向血液转运有关。

以二肽和三肽为主的寡肽可被小肠上皮细胞摄取，其载体/转运体主要有肽转运体1型（PepT-1）和肽转运体2型（PepT-2）。这两种肽转运体在组织中的分布不同，PepT-1主要是肠肽转运体，PepT-2主要是肾脏肽转运体。寡肽转运体识别和结合底物分子的亲和力以及底物通过膜被转运的容量和速度是寡肽转运体的重要生理特性。一般情况下，对底物有较低亲和力的转运系统有较大的转运容量，有较高亲和力的转运系统则有较低的转运容量。PepT-1是低亲和力、高容量的肽转运体，PepT-2则为高亲和力、低容量的肽转运体；PepT-1能转运2～5肽，其中转运二肽的速度最快；不管寡肽分子结构、大小、电荷和极性，它们都能被PepT-1和PepT-2转运。因此大约有400种二肽和8000种三肽为转运体底物。

寡肽进入肠上皮细胞的过程主要是与其他正离子，特别是H ⁺的同向跨膜转运相耦联的。肠上皮细胞纹状缘膜表面比大多数肠道液酸性强，人体或实验动物微环境pH在5.4～6.2之间，而细胞内为7.0～7.2。当外部pH在3～10之间变化时，微环境pH能够保持稳定，这与纹状缘膜中的Na ⁺-H ⁺交换体的作用有关。Na ⁺-H ⁺交换体使Na ⁺从肠腔进入细胞，并且使H ⁺从细胞进入肠腔，同时肽采取易化扩散方式经由肽转运体与H ⁺耦联转运入细胞。Na ⁺-H ⁺交换体产生并维持向内的质子浓度梯度，基底侧膜上的Na ⁺，K ⁺-ATP酶则维持细胞内低钠水平。

经过消化后蛋白质被水解为可以吸收的氨基酸和2～3个氨基酸的短肽，主要在小肠吸收，但小肠不同部位的吸收能力有差别，近端小肠对氨基酸吸收能力较远端小肠弱，但对寡肽的吸收能力则较强，这与黏膜纹状缘寡肽酶在回肠内的活性比在空肠内高的特点相适应。结肠上皮细胞也拥有吸收氨基酸的能力，可能在新生儿和回肠切除患者的蛋白质吸收中起重要作用。

在低等动物，吞噬是摄入大分子物质的基本方式。而在高等动物，只有在胚胎动物和新生动物仍保持这种原始机制。例如，母乳中的抗体可通过肠黏膜细胞的吞噬作用传递给婴儿。在牛进行的实验也发现，给新生小牛十二指肠灌注人初乳60～120分钟后在胸导管中可出现初乳蛋白。这种直接摄取蛋白的功能在出生后持续时间的长短因动物种属而异，一般为1～18天。

关于成年人或成年动物肠道对完整蛋白质的吸收已进行了许多研究。有人将胰岛素和胰蛋白酶抑制剂同时注入大鼠的隔离肠袢，发现可引起血糖降低，提示有一定量的完整胰岛素被吸收。用酶标法研究辣根过氧化物酶的吸收，也获得相同的结果。此外，人的血液中存在食物蛋白质抗体，提示食物蛋白质可进入血液而起抗原的作用。但一般认为，大分子蛋白质的吸收是极其微量的，无任何营养学意义，而肠内细菌的毒素、食物抗原等可能会进入血液而成为致病因子。

体内蛋白质处于不断合成和分解的动态平衡中。成人体内的蛋白质每天有1%～2%分解，其中主要是肌肉蛋白。蛋白质分解产生的氨基酸中大约70%～80%又被重新利用合成新的蛋白质。不同蛋白质分解的速率不同，如人体血浆蛋白质半衰期约为10天，肝中大部分蛋白质半衰期为1～8天，而结缔组织中一些蛋白质半衰期可达180天以上。

在蛋白质分解的同时也不断在体内合成，以补偿分解。体内蛋白质的分解与合成同时进行，在相对稳定状态时，总转换中的分解与合成约各占一半。蛋白质的生物合成是一个多种分子参与的复杂过程，其中包括以下几种重要的分子：

mRNA （messenger RNA，信使RNA）是蛋白质合成的直接模板。遗传信息虽然存在于DNA分子中，但DNA并不直接指导蛋白质的生物合成。DNA通过转录生成mRNA后，mRNA就含有与DNA分子中某些功能片段相对应的碱基序列，以mRNA为模板合成蛋白质的多肽链时，这些碱基序列信息就转化为多肽链中氨基酸的排列顺序。

核糖体是由rRNA（ribosomal RNA，核蛋白体RNA）和蛋白质组成的复合体，参与蛋白质生物合成的各种成分最终都要在核糖体上将氨基酸合成多肽链，因此核糖体是蛋白质生物合成的场所。

tRNA（transfer RNA，转运RNA）是氨基酸的运载工具及蛋白质合成的适配器，它有两个关键部位，一个是氨基酸结合部位，另一个是mRNA结合部位。分散存在于胞液中的氨基酸需要由tRNA搬运至核糖体上组装成多肽链，同时mRNA序列中密码子的排列顺序通过tRNA分子的反密码环配对，保证了从核酸到蛋白质信息传递的准确性。

参与蛋白质合成的重要酶有氨基酰-tRNA合成酶、转肽酶和转位酶。主要的蛋白质因子有起始因子、延长因子、终止因子。此外，蛋白质生物合成的能源物质ATP和GTP，以及无机离子Mg ²⁺和K ⁺等都是蛋白质合成所必需的。

总之，各种蛋白质合成的具体过程是相当复杂的，需要有数以百计的物质和细胞成分参与，但大体上可以分为三个阶段：①氨基酸的活化过程，即各种氨基酸分别加载到各自的tRNA分子上，形成氨基酰-tRNA；②肽链的生物合成过程，即将mRNA的碱基排列顺序转换成肽链中氨基酸的排列顺序，并通过肽键将氨基酸连接起来；③肽链形成后的加工过程，即肽链合成后通过折叠形成天然蛋白质的三维构象，并对一级结构和空间结构进行修饰等，才成为有生物学功能的天然蛋白质。在这三个阶段中都会受到多种因素的调节，其中至少在两个水平上受到调节，一是转录水平的调节，控制合成mRNA的种类和数量；二是翻译水平的调节，控制合成蛋白质的种类和数量。转录和翻译过程都很复杂，特别是翻译过程，参与因子很多，不仅mRNA寿命会影响翻译，核糖体的结构与功能，tRNA含量及其能否及时转运必要的氨基酸，乃至氨基酸供应等均会影响翻译，从而影响蛋白质的生物合成。

食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质分解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内，参与代谢，称为氨基酸代谢库。氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算。由于氨基酸不能自由通过细胞膜，所以在体内的分布也是不均匀的。例如，肌肉中的氨基酸占总代谢库的50%以上，肝脏约占10%，肾脏约占4%，血浆约占1%～6%。由于肝、肾的体积较小，实际上所含游离氨基酸的浓度很高，氨基酸的代谢很旺盛。消化吸收的大多数氨基酸，例如，丙氨酸、芳香族氨基酸（苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸）等主要在肝脏分解，但支链氨基酸（亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）的分解代谢主要在骨骼肌中进行。血浆氨基酸是体内各组织之间氨基酸转运的主要形式。

体内氨基酸的主要功能是合成蛋白质和多肽。此外，也可以转变成某些生理活性物质，如嘌呤、嘧啶、肾上腺素等。正常人尿中排出的氨基酸极少。各种氨基酸在结构上具有共同特点，所以存在一些共同的代谢途径；但不同的氨基酸由于结构的差异，也各有其特殊的代谢方式。

氨基酸的分解代谢主要是脱氨基作用及由此而产生的α-酮酸及氨的代谢，其中最主要的反应是脱氨基作用。脱氨基方式有：氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基和非氧化脱氨基等，其中以联合脱氨基最为重要。氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸进一步代谢：①经氨基化生成非必需氨基酸；②转变成碳水化合物及脂类；③氧化供给能量。

氨基酸经脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源，其他来源还有肠道吸收的氨以及肾小管上皮细胞分泌的氨等。氨是有毒物质，在正常情况下体内产生的氨主要在肝脏合成尿素而解毒；只有少部分氨在肾脏以铵盐的形式由尿排出。正常成人尿素占尿排氮总量的80%～90%，可见肝脏在氨解毒中的重要作用。体内氨的来源和去路保持动态平衡，使血氨相对稳定，平均水平在47～65μmol/L。

氨基酸代谢除共有的代谢途径外，因其侧链不同，有些氨基酸还有其特殊的代谢途径，并具有重要的生理意义。

除了脱氨基作用，动物体内部分氨基酸也可以进行脱羧基作用生成相应的胺。生成的胺类含量虽然不高，但具有重要生理意义。例如，谷氨酸脱羧基生成的γ-氨基丁酸在脑组织中含量较多，是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用；组氨酸脱羧基生成的组胺在体内分布广泛，在乳腺、肺、肝、肌肉及胃黏膜中含量较高，组胺是一种强烈的血管舒张剂，并能增加毛细血管的通透性；色氨酸脱羧基生成的5-羟色胺广泛分布体内各组织，除神经组织外，还存在于胃肠道、血小板及乳腺细胞中，脑中的5-羟色胺作为神经递质，具有抑制作用，在外周组织中的5-羟色胺有收缩血管的作用等。

某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一碳原子的基团，称一碳单位。体内重要的一碳单位有：甲基（—CH ₃）、甲烯基（—CH ₂）、甲炔基（CH=）、甲酰基（—CHO）、亚甲氨基（—CH=NH）等。一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合而转运和参加代谢。一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的代谢。一碳单位的主要生理功能是作为合成嘌呤及嘧啶的原料，故在核酸的生物合成中占有重要地位。

体内的含硫氨基酸有蛋氨酸、半胱氨酸及胱氨酸。这三种氨基酸的代谢是相互联系的，蛋氨酸可以转变为半胱氨酸和胱氨酸，半胱氨酸和胱氨酸也可以相互转换，但半胱氨酸及胱氨酸不能转变为蛋氨酸。蛋氨酸分子中含有S-甲基，通过各种转甲基作用可以生成多种含甲基的重要生理活性物质，如肾上腺素、肌酸、肉碱等。半胱氨酸含有巯基（—SH），胱氨酸含有二硫键（—S—S—），二者可以相互转换。蛋白质中两个半胱氨酸残基之间形成的二硫键对维持蛋白质空间结构的稳定具有重要作用。体内许多重要的酶，例如琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶等的活性均与其分子中半胱氨酸残基上的巯基存在直接关系。

芳香氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。苯丙氨酸和酪氨酸在结构上相似，在正常情况下苯丙氨酸的主要代谢途径是经苯丙氨酸羟化酶的作用生成酪氨酸；当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时，苯丙氨酸不能正常转变成酪氨酸，体内的苯丙氨酸蓄积，并可经转氨基作用生成苯丙酮酸，后者进一步转变成苯乙酸等衍生物，尿中出现大量苯丙酮酸等代谢产物，称为苯丙酮尿症（phenyl ketonuria，PKU）。苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，故患儿的智力发育障碍。对此种患儿的治疗原则是早期发现，并适当控制膳食苯丙氨酸含量。

酪氨酸经酪氨酸羟化酶的作用，生成多巴（3，4-二羟苯丙氨酸）；再经多巴脱羧酶的作用生成多巴胺。多巴胺是脑中的一种神经递质，帕金森病（Parkinson’s disease）患者，多巴胺生成减少。多巴胺在肾上腺髓质中可再被羟化，生成去甲肾上腺素，再经甲基化转变成肾上腺素。多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素统称为儿茶酚胺。酪氨酸的另一条代谢途径是经酪氨酸酶合成黑色素，当人体缺乏酪氨酸酶时，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称白化病（albinism）。酪氨酸还可经酪氨酸转移酶的作用生成对羟苯丙酮酸，再经尿黑酸等中间产物进一步变成延胡索酸和乙酰乙酸，二者分别参加糖和脂肪酸代谢。当体内尿黑酸酶先天性缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸尿症。

色氨酸除经代谢转变成5-羟色胺外，还可代谢生成一碳单位和多种酸性中间代谢产物。分解可产生丙氨酸与乙酰辅酶A。此外，色氨酸分解还可以产生烟酸，但是合成量很少。

支链氨基酸包括亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸，它们都是必需氨基酸，在体内的分解有相似的代谢过程，大致分为三个阶段：通过转氨基作用生成各自相应的α-酮酸；通过氧化脱羧生成相应的脂酰CoA；通过脂酸β-氧化过程，生成不同的中间产物参与三羧酸循环。支链氨基酸的分解代谢主要在骨骼肌中进行，而其他氨基酸多在肝脏代谢，这对外科手术、创伤应激等状态下肌肉蛋白质的合成与分解具有特殊重要作用。支链氨基酸可以作为合成肌肉蛋白质的原料；可被肌肉用作能源物质氧化供能；亮氨酸还可以刺激蛋白质合成，并抑制分解，在临床营养中具有重要意义。

综上所述，氨基酸除了作为蛋白质合成的基本原料外，还可以转变成其他多种含氮的生理活性物质，如嘌呤碱、嘧啶碱、甲状腺素、5-羟色氨等。

体内氨基酸代谢概况见图1-3-2。